Архив рубрики "Амилазы"
Глюкоамилаза
Глюкоамилаза, или у-амилаза (а-1,4-глюкан глюкогидролаза), ускоряет реакцию гидролиза 1,4-глюкана в молекуле крахмала, олигосахаридов и даже дисахаридов (например, мальтозы), последовательно отщепляя остатки глюкозы от невосстанавливающегося (не содержащего свободной альдегидной группы или гликозидного гидроксила) конца молекулы. Если в молекуле полисахарида есть разветвление, то действие Y-амилазы прекращается. Шокоамилаза ускоряет гидролиз не только крахмала, но и гликогена. Далее »
Гидролиз с помощью a-амилазы
Если действие а-амилазы распространяется на спирализованный участок молекулы крахмала или молекулы амилозы, то гидролиз 1,4-гликозидных связей осуществляется латерально, вдоль одного бока спирализованного 1,4-глюкапа. Поскольку каждый виток спирали содержит 6—7 остатков a-D-глюкопиранозы, в результате гидролиза возникают гскса- или гептасахариды. Такой механизм действия a-амилазы показан на рис. 103. Гидролиз крахмала с помощью a-амилазы во всех случаях приводит к образованию a-формы мальтозы (см. с. 316), откуда ведет свое происхождение название... Далее
Гидролиз дисахаридов
В свою очередь, дисахариды, возникающие в ряде случаев при гидролизе полисахаридов (мальтоза при гидролизе крахмала, целлобиоза при гидролизе целлюлозы) или существующие в организме в свободном виде (лактоза, сахароза, трегалоза и т. п.), гидролизуются при каталитическом воздействии ос- и р-гликозидаз до индивидуальных моносахаридов. Все гликозидазы, за исключением трегалазы (ot, омрегалоза-глюкогидршгазы), отличаются широким спектром специфичности, ускоряя гидролиз практически любых гликози-дов, являющихся производными того или иного а- или... Далее
В-Амилаза
В-Амилаза (а-1,4-глюкан мальтогидролаза) ускоряет реакцию гидролиза крахмала по 1—4 связям, последовательно отщепляя остатки мальтозы, начиная с нередуцирующего конца молекулы крахмала; ее действие, как и у-амилазы, прекращается в точках разветвления в молекуле крахмала. Мальтоза, освобождающаяся при гидролизе крахмала под действием р-амилазы, получается в В-форме. Предполагают, что образование реформы мальтозы, т. е. изменение пространственной конфигурации молекулы по месту образующегося гликозид-ного гидроксила при 1-м углеродном атоме остатка... Далее
Амило-1,6-глюкозидаза
Амило-1,6-глюкозидаза ускоряет реакцию гидролиза 1,6-связей в молекуле крахмала (амилопектина), расщепляя, таким образом, молекулу крахмала в точках разветвления полиглтокозидной цепи и образуя олигосахариды с тем или иным числом остатков a-D-глюкозы в них в зависимости от длины отщепляемой цепи. Амило-1,6-глюкозидаза характерна для животных тканей. Однако это не значит, что ее нет в растительном мире: у растений этот же фермент называют R-энзимом, а у микроорганизмов—изоамилазой. Далее »
а-Амилаза
а-Амилаза (а-1,4-тлюкан 4-глю-каногидролаза) ускоряет гидролиз 1,4-гликозидных связей в молекуле крахмала без какого-либо определенного порядка, в результате чего сначала возникают олигосахариды, которые тоже подвержены действию а-амилазы, если они содержат три или более остатков а-D-глюкозы. Таким образом, сх-амилаза является эпдоамилазой, так как она атакует внутренние гликозидные связи в молекуле крахмала и для ее действия не имеет значения близость или удаленность нередуцирующих концевых остатков полигликозидных фрагментов молекулы крахмала.... Далее
Характерная особенность амилаз
Характерная особенность амилаз — отсутствие абсолютной специфичности действия. При их участии гидролизуются различные соединения: амилоза, амилопектин, гликоген, олигосахариды и родственные им вещества, построенные из остатков a-D-глюкопиранозы и содержащие в молекулах 1,4-и 1,6-связи. По-видимому, все амилазы являются мсталлопротеинами (содержат Zn2+ и Са2+), некоторые из них мультимеры; предполагают, что ионы металлов способствуют становлению молекулы мультимера из протомеров. Активные центры амилаз образованы раикалами гистидина, аспарагипо-вой... Далее
Распрастранение глюкоамилазы
Глюкоамилаза распространена повсеместно: она открыта Е. Л. Розенфельд (1959) в тканях животных, где ярко представлена, как, впрочем, и в плесневых грибах. Из ряда источников глюкоамилаза выделена в гомогенном состоянии. Ее молекулярная масса в большинстве случаев близка к 100000 (у-амилаза из почек человека — 97 000, из печени быка — 107 000, из печени крысы — 114 000, из гриба аспергилла—всего 62 000). Для глюкоамилазы из печени быка доказана мультимерная структура молекулы: 4 субъединицы по 26 000 каждая. Обнаружено 2 вида глюкоамилаз—кислая (оптимум рН 4,8—5,0, локализована... Далее
О сайте
Это информационный сайт на тему углеводы, обширная информация подробно и доходчиво изложена на нашем сайте! Мы рады, если смогли быть вам полезны. С уважением администрация www.uglevody.info
Подпишись на RSS
Если Вам нравится этот блог - подпишитесь на RSS ленту. Это даст Вам преимущество - получать все интересные и свежие обновления первее других.
Случайные записи
При поддержке:
Поиск
Рубрики
Архивы
Обсуждение
Последние комментарии
- XWaravurony к записи Агликон
- chatte_chatain к записи Структура крахмала
- kostinapolya к записи D-Манноза
- t_a_n_iSa к записи Уроновые кислоты
- JulyaFiesta к записи Различные нарушения обмена углеводов