Углеводы » Амилазы

Глюкоамилаза

admin — Sun, 11 Oct 2009 12:58:00 +0000

Глюкоамилаза, или у-амилаза (а-1,4-глюкан глюкогидролаза), ускоряет реакцию гидролиза 1,4-глюкана в молекуле крахмала, олигосахаридов и даже дисахаридов (например, мальтозы), последовательно отщепляя остатки глюкозы от невосстанавливающегося (не содержащего свободной альдегидной группы или гликозидного гидроксила) конца молекулы.

Если в молекуле полисахарида есть разветвление, то действие Y-амилазы прекращается. Шокоамилаза ускоряет гидролиз не только крахмала, но и гликогена.

Гидролиз с помощью a-амилазы

admin — Fri, 09 Oct 2009 08:11:00 +0000

Если действие а-амилазы распространяется на спирализованный участок молекулы крахмала или молекулы амилозы, то гидролиз 1,4-гликозидных связей осуществляется латерально, вдоль одного бока спирализованного 1,4-глюкапа. Поскольку каждый виток спирали содержит 6—7 остатков a-D-глюкопиранозы, в результате гидролиза возникают гскса- или гептасахариды. Такой механизм действия a-амилазы показан на рис. 103.

Гидролиз крахмала с помощью a-амилазы во всех случаях приводит к образованию a-формы мальтозы (см. с. 316), откуда ведет свое происхождение название фермента. a-Амилаза найдена у всех растительных и животных видов; кроме крахмала она гидролизует также гликоген. Молекулярная масса a-амилазы из поджелудочной железы равна 45000, из солода — 59000, из мучного хрущака — 68000, из двух видов аспергилла—51000 и 58000, из бактерий—96000 (4×24000). Выяснена первичная и третичная структура а-амилазы из аспергилла.

Гидролиз дисахаридов

admin — Thu, 08 Oct 2009 16:20:00 +0000

В свою очередь, дисахариды, возникающие в ряде случаев при гидролизе полисахаридов (мальтоза при гидролизе крахмала, целлобиоза при гидролизе целлюлозы) или существующие в организме в свободном виде (лактоза, сахароза, трегалоза и т. п.), гидролизуются при каталитическом воздействии ос- и р-гликозидаз до индивидуальных моносахаридов. Все гликозидазы, за исключением трегалазы (ot, омрегалоза-глюкогидршгазы), отличаются широким спектром специфичности, ускоряя гидролиз практически любых гликози-дов, являющихся производными того или иного а- или (3-моносахарида. Так, а-глюкозидаза ускоряет реакцию гидролиза а-глюкозидов, в том числе мальтозы; р-глшкозидаза — р-глюкозидов, в том числе целлобиозы; В-галактозидаза — В-галактозидов и среди них лактозы и т.д. Примеры действия а и Р-глюкозидаз были приведены ранее.

В-Амилаза

admin — Tue, 06 Oct 2009 17:34:00 +0000

В-Амилаза (а-1,4-глюкан мальтогидролаза) ускоряет реакцию гидролиза крахмала по 1—4 связям, последовательно отщепляя остатки мальтозы, начиная с нередуцирующего конца молекулы крахмала; ее действие, как и у-амилазы, прекращается в точках разветвления в молекуле крахмала.

Мальтоза, освобождающаяся при гидролизе крахмала под действием р-амилазы, получается в В-форме.

Предполагают, что образование реформы мальтозы, т. е. изменение пространственной конфигурации молекулы по месту образующегося гликозид-ного гидроксила при 1-м углеродном атоме остатка глюкозы, происходит в момент гидролиза а-гликозидной связи. В соответствии с этим фермент и получил свое название. В-Амилаза характерна только для высших растений, из которых она выделена и получена в виде кристаллов. Молекулярная масса В-амилазы из батата равна 201000(4×50000).

Амило-1,6-глюкозидаза

admin — Tue, 06 Oct 2009 06:08:00 +0000

Амило-1,6-глюкозидаза ускоряет реакцию гидролиза 1,6-связей в молекуле крахмала (амилопектина), расщепляя, таким образом, молекулу крахмала в точках разветвления полиглтокозидной цепи и образуя олигосахариды с тем или иным числом остатков a-D-глюкозы в них в зависимости от длины отщепляемой цепи. Амило-1,6-глюкозидаза характерна для животных тканей. Однако это не значит, что ее нет в растительном мире: у растений этот же фермент называют R-энзимом, а у микроорганизмов—изоамилазой.

а-Амилаза

admin — Tue, 06 Oct 2009 01:07:00 +0000

а-Амилаза (а-1,4-тлюкан 4-глю-каногидролаза) ускоряет гидролиз 1,4-гликозидных связей в молекуле крахмала без какого-либо определенного порядка, в результате чего сначала возникают олигосахариды, которые тоже подвержены действию а-амилазы, если они содержат три или более остатков а-D-глюкозы. Таким образом, сх-амилаза является эпдоамилазой, так как она атакует внутренние гликозидные связи в молекуле крахмала и для ее действия не имеет значения близость или удаленность нередуцирующих концевых остатков полигликозидных фрагментов молекулы крахмала. В качестве главного конечного продукта гидролиза крахмала при участии а-амилазы образуется мальтоза, так как в дисахаридах 1,4-связи под действием а-амилазы не гидролизуются.

Характерная особенность амилаз

admin — Mon, 05 Oct 2009 13:54:00 +0000

Характерная особенность амилаз — отсутствие абсолютной специфичности действия. При их участии гидролизуются различные соединения: амилоза, амилопектин, гликоген, олигосахариды и родственные им вещества, построенные из остатков a-D-глюкопиранозы и содержащие в молекулах 1,4-и 1,6-связи. По-видимому, все амилазы являются мсталлопротеинами (содержат Zn2+ и Са2+), некоторые из них мультимеры; предполагают, что ионы металлов способствуют становлению молекулы мультимера из протомеров.

Активные центры амилаз образованы раикалами гистидина, аспарагипо-вой и глутаминовой кислот, а также тирозина (рис. 106). Последнему приписывают функцию связывания субстрата, а первым трем—каталитическую функцию. В соответствии с представлениями о структуре активного центра амилаз предполагают на 1-м этапе механизм распада гликозидиых связей при их посредстве.

Распрастранение глюкоамилазы

admin — Sat, 03 Oct 2009 23:57:00 +0000

Глюкоамилаза распространена повсеместно: она открыта Е. Л. Розенфельд (1959) в тканях животных, где ярко представлена, как, впрочем, и в плесневых грибах. Из ряда источников глюкоамилаза выделена в гомогенном состоянии. Ее молекулярная масса в большинстве случаев близка к 100000 (у-амилаза из почек человека — 97 000, из печени быка — 107 000, из печени крысы — 114 000, из гриба аспергилла—всего 62 000). Для глюкоамилазы из печени быка доказана мультимерная структура молекулы: 4 субъединицы по 26 000 каждая. Обнаружено 2 вида глюкоамилаз—кислая (оптимум рН 4,8—5,0, локализована в лизо-сомах, Км для гликогена — 5,45 • 10Е-3 М) и нейтральная (оптимум рН 6,0—6,5, локализована в микросома л ыгай фракции клетки и в гиалоплазме, Кы для гликогена — 16,25*10Е3 м). Отсутствие кислой глюкоамилазы у человека связано с тяжелым наследственным заболеванием—гликогенозом; оно состоит в накоплении гликогена в клетках печени, мышц и других органов. Глюкоамилаза иммобилизована и в этом виде применяется в промышленном масштабе для гидролиза крахмала до глюкозы; созданная у нас установка позволяет вести процесс в течение 3 месяцев без заметной потери активности фермента.