<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<rss version="2.0"
	xmlns:content="http://purl.org/rss/1.0/modules/content/"
	xmlns:wfw="http://wellformedweb.org/CommentAPI/"
	xmlns:dc="http://purl.org/dc/elements/1.1/"
	xmlns:atom="http://www.w3.org/2005/Atom"
	xmlns:sy="http://purl.org/rss/1.0/modules/syndication/"
	xmlns:slash="http://purl.org/rss/1.0/modules/slash/"
	>

<channel>
	<title>Углеводы &#187; Фосфоролиз</title>
	<atom:link href="http://uglevody.info/category/%d0%be%d0%b1%d0%bc%d0%b5%d0%bd-%d1%83%d0%b3%d0%bb%d0%b5%d0%b2%d0%be%d0%b4%d0%be%d0%b2/%d0%bf%d1%83%d1%82%d0%b8-%d1%80%d0%b0%d1%81%d0%bf%d0%b0%d0%b4%d0%b0-%d0%bf%d0%be%d0%bb%d0%b8%d1%81%d0%b0%d1%85%d0%b0%d1%80%d0%b8%d0%b4%d0%be%d0%b2-%d0%b8-%d0%b4%d0%b8%d1%81%d0%b0%d1%85%d0%b0%d1%80/%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%be%d0%bb%d0%b8%d0%b7/feed/" rel="self" type="application/rss+xml" />
	<link>http://uglevody.info</link>
	<description>Вся информация про углеводы, структура углеводов, свойства углеводов</description>
	<lastBuildDate>Mon, 15 Feb 2010 21:45:45 +0000</lastBuildDate>
	<generator>http://wordpress.org/?v=2.8.6</generator>
	<language>en</language>
	<sy:updatePeriod>hourly</sy:updatePeriod>
	<sy:updateFrequency>1</sy:updateFrequency>
			<item>
		<title>Регуляция процесса фосфоролиза</title>
		<link>http://uglevody.info/%d1%80%d0%b5%d0%b3%d1%83%d0%bb%d1%8f%d1%86%d0%b8%d1%8f-%d0%bf%d1%80%d0%be%d1%86%d0%b5%d1%81%d1%81%d0%b0-%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%be%d0%bb%d0%b8%d0%b7%d0%b0/</link>
		<comments>http://uglevody.info/%d1%80%d0%b5%d0%b3%d1%83%d0%bb%d1%8f%d1%86%d0%b8%d1%8f-%d0%bf%d1%80%d0%be%d1%86%d0%b5%d1%81%d1%81%d0%b0-%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%be%d0%bb%d0%b8%d0%b7%d0%b0/#comments</comments>
		<pubDate>Mon, 12 Oct 2009 16:42:00 +0000</pubDate>
		<dc:creator>admin</dc:creator>
				<category><![CDATA[Фосфоролиз]]></category>
		<category><![CDATA[гормон]]></category>

		<guid isPermaLink="false">http://uglevody.info/%d1%80%d0%b5%d0%b3%d1%83%d0%bb%d1%8f%d1%86%d0%b8%d1%8f-%d0%bf%d1%80%d0%be%d1%86%d0%b5%d1%81%d1%81%d0%b0-%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%be%d0%bb%d0%b8%d0%b7%d0%b0/</guid>
		<description><![CDATA[Фосфорилирование протомера В, как, впрочем, и протомера А, когда киназа фосфорилазы b инактивируется, в свою очередь, осуществляется при участии киназы, которая является, таким образом, киназой киназы фосфорилазы b. Крайне существенно, что она активна только в присутствии аллостерического регулятора — циклического аденозиимонофосфата (цАМФ), возникающего из АТФ в присутствии аденилатциклазы, деятельность которой контролируется гормонально. Естественно, что попеременное [...]]]></description>
			<content:encoded><![CDATA[<p>Фосфорилирование протомера В, как, впрочем, и протомера А, когда <a href="http://uglevody.info/%D0%BA%D0%B8%D0%BD%D0%B0%D0%B7%D1%8B/">киназа</a> <a href="http://uglevody.info/%D1%84%D0%BE%D1%81%D1%84%D0%BE%D1%80%D0%B8%D0%BB%D0%B0%D0%B7%D0%B0-b/">фосфорилазы b</a> инактивируется, в свою очередь, осуществляется при участии киназы, которая является, таким образом, киназой киназы фосфорилазы b. Крайне существенно, что она активна только в присутствии аллостерического регулятора — циклического аденозиимонофосфата (цАМФ), возникающего из АТФ в присутствии аденилатциклазы, деятельность которой контролируется гормонально. Естественно, что попеременное дефосфорилирование протомеров А и В при посредстве протеинфосфатазы тоже является условием регуляции активности киназы фосфорилазы b, Таким образом, активность <a href="http://uglevody.info/%D1%84%D0%BE%D1%81%D1%84%D0%BE%D1%80%D0%B8%D0%BB%D0%B0%D0%B7%D1%8B/">фосфорилаз</a>, как и, следовательно, процесс фосфоролиза в целом, тонко регулируется.</p>
]]></content:encoded>
			<wfw:commentRss>http://uglevody.info/%d1%80%d0%b5%d0%b3%d1%83%d0%bb%d1%8f%d1%86%d0%b8%d1%8f-%d0%bf%d1%80%d0%be%d1%86%d0%b5%d1%81%d1%81%d0%b0-%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%be%d0%bb%d0%b8%d0%b7%d0%b0/feed/</wfw:commentRss>
		<slash:comments>1</slash:comments>
		</item>
		<item>
		<title>Фосфорилаза а</title>
		<link>http://uglevody.info/%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%b8%d0%bb%d0%b0%d0%b7%d0%b0-%d0%b0/</link>
		<comments>http://uglevody.info/%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%b8%d0%bb%d0%b0%d0%b7%d0%b0-%d0%b0/#comments</comments>
		<pubDate>Mon, 12 Oct 2009 13:50:00 +0000</pubDate>
		<dc:creator>admin</dc:creator>
				<category><![CDATA[Фосфоролиз]]></category>

		<guid isPermaLink="false">http://uglevody.info/%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%b8%d0%bb%d0%b0%d0%b7%d0%b0-%d0%b0/</guid>
		<description><![CDATA[Электронно-микроскопически выяснена и третичная структура протомеров, их топография, локализация субстратного и каталитического центров, пространственная компоновка мономеров в тетрамере. Именно в таком состоянии, т. е. в виде тетрамера, гликогенфосфорилаза из мышц кролика проявляет высокую активность в переносе гликозильных остатков на неорганический фосфат. Ее называют фосфорилазой а.
]]></description>
			<content:encoded><![CDATA[<p>Электронно-микроскопически выяснена и третичная структура протомеров, их топография, локализация субстратного и каталитического центров, пространственная компоновка мономеров в тетрамере. Именно в таком состоянии, т. е. в виде тетрамера, гликогенфосфорилаза из мышц кролика проявляет высокую активность в переносе гликозильных остатков на неорганический фосфат. Ее называют фосфорилазой а.</p>
]]></content:encoded>
			<wfw:commentRss>http://uglevody.info/%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%b8%d0%bb%d0%b0%d0%b7%d0%b0-%d0%b0/feed/</wfw:commentRss>
		<slash:comments>0</slash:comments>
		</item>
		<item>
		<title>Фосфорилаза b</title>
		<link>http://uglevody.info/%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%b8%d0%bb%d0%b0%d0%b7%d0%b0-b/</link>
		<comments>http://uglevody.info/%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%b8%d0%bb%d0%b0%d0%b7%d0%b0-b/#comments</comments>
		<pubDate>Mon, 12 Oct 2009 07:25:00 +0000</pubDate>
		<dc:creator>admin</dc:creator>
				<category><![CDATA[Фосфоролиз]]></category>

		<guid isPermaLink="false">http://uglevody.info/%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%b8%d0%bb%d0%b0%d0%b7%d0%b0-b/</guid>
		<description><![CDATA[Будучи дефосфорилизована по 14-му остатку фосфосерина каждого из протомеров (это происходит при участии протеипфосфатазы), тетрамерная молекула фосфорилазы а распадается на две равные части (т. е, на два димера), называемые фосфорилазой b, и частично теряет каталитическую активность. После фосфорилирования протомеров в неполностью активных димерах фосфорилазы b тетрамерная структура восстанавливается и снова идет реакция фосфоролиза. Фосфорилирование димеров [...]]]></description>
			<content:encoded><![CDATA[<p>Будучи дефосфорилизована по 14-му остатку фосфосерина каждого из протомеров (это происходит при участии протеипфосфатазы), тетрамерная молекула фосфорилазы а распадается на две равные части (т. е, на два димера), называемые фосфорилазой b, и частично теряет каталитическую активность. После фосфорилирования протомеров в неполностью активных димерах фосфорилазы b тетрамерная структура восстанавливается и снова идет реакция фосфоролиза. Фосфорилирование димеров осуществляется при участии <a href="http://uglevody.info/%D0%BA%D0%B8%D0%BD%D0%B0%D0%B7%D1%8B/">киназы</a> фосфорилазы b, переносящей фосфат с АТФ на радикал остатка серина, находящийся в 14-м положении в полипептидной цепи мономера. Становление тетрамера зависит от присутствия Mg2 + , участвующего в образовании ионных связей между протомерами, в том числе, вероятно, за счет фосфатных групп.</p>
]]></content:encoded>
			<wfw:commentRss>http://uglevody.info/%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%b8%d0%bb%d0%b0%d0%b7%d0%b0-b/feed/</wfw:commentRss>
		<slash:comments>0</slash:comments>
		</item>
		<item>
		<title>Реакция фосфоролиза в природе</title>
		<link>http://uglevody.info/%d1%80%d0%b5%d0%b0%d0%ba%d1%86%d0%b8%d1%8f-%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%be%d0%bb%d0%b8%d0%b7%d0%b0-%d0%b2-%d0%bf%d1%80%d0%b8%d1%80%d0%be%d0%b4%d0%b5/</link>
		<comments>http://uglevody.info/%d1%80%d0%b5%d0%b0%d0%ba%d1%86%d0%b8%d1%8f-%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%be%d0%bb%d0%b8%d0%b7%d0%b0-%d0%b2-%d0%bf%d1%80%d0%b8%d1%80%d0%be%d0%b4%d0%b5/#comments</comments>
		<pubDate>Sun, 11 Oct 2009 01:41:00 +0000</pubDate>
		<dc:creator>admin</dc:creator>
				<category><![CDATA[Фосфоролиз]]></category>
		<category><![CDATA[Крахмал]]></category>

		<guid isPermaLink="false">http://uglevody.info/%d1%80%d0%b5%d0%b0%d0%ba%d1%86%d0%b8%d1%8f-%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%be%d0%bb%d0%b8%d0%b7%d0%b0-%d0%b2-%d0%bf%d1%80%d0%b8%d1%80%d0%be%d0%b4%d0%b5/</guid>
		<description><![CDATA[Реакция фосфоролиза полисахаридов широко представлена в природе. Именно так идет распад гликогена, когда он вступает на путь гликогенолиза. Аналогично этому посредством реакции фосфоролиза значительная часть крахмала превращается в глюкозо-1-фосфат при использовании запасов крахмала для нужд растительного организма. Отмечены также случаи фосфоролиза дисахаридов. Так, некоторые бактерии содержат мальтозофосфорилазу, ускоряющую реакцию распада мальтозы на глюкозо-1-фосфат и глюкозу [...]]]></description>
			<content:encoded><![CDATA[<p>Реакция фосфоролиза <a href="http://uglevody.info/%d0%bf%d0%be%d0%bb%d0%b8%d1%81%d0%b0%d1%85%d0%b0%d1%80%d0%b8%d0%b4%d1%8b-2/">полисахаридов</a> широко представлена в природе. Именно так идет распад <a href="http://uglevody.info/%d0%b3%d0%bb%d0%b8%d0%ba%d0%be%d0%b3%d0%b5%d0%bd/">гликогена</a>, когда он вступает на путь гликогенолиза. Аналогично этому посредством <a href="http://uglevody.info/%D1%80%D0%B5%D0%B0%D0%BA%D1%86%D0%B8%D1%8F-%D1%84%D0%BE%D1%81%D1%84%D0%BE%D1%80%D0%BE%D0%BB%D0%B8%D0%B7%D0%B0/">реакции фосфоролиза</a> значительная часть <a href="http://uglevody.info/%d1%81%d0%b2%d0%be%d0%b9%d1%81%d1%82%d0%b2%d0%b0-%d0%ba%d1%80%d0%b0%d1%85%d0%bc%d0%b0%d0%bb%d0%b0/">крахмала</a> превращается в глюкозо-1-фосфат при использовании запасов крахмала для нужд растительного организма. Отмечены также случаи фосфоролиза <a href="http://uglevody.info/%d0%b4%d0%b8%d1%81%d0%b0%d1%85%d0%b0%d1%80%d0%b8%d0%b4%d1%8b/">дисахаридов</a>. Так, некоторые бактерии содержат мальтозофосфорилазу, ускоряющую реакцию распада <a href="http://uglevody.info/%d1%81%d0%b2%d0%be%d0%b9%d1%81%d1%82%d0%b2%d0%b0-%d0%bc%d0%b0%d0%bb%d1%8c%d1%82%d0%be%d0%b7%d1%8b/">мальтозы</a> на глюкозо-1-фосфат и <a href="http://uglevody.info/%d0%b3%d0%bb%d1%8e%d0%ba%d0%be%d0%b7%d0%b0/">глюкозу</a> при взаимодействии ее с Н3Р04.</p>
]]></content:encoded>
			<wfw:commentRss>http://uglevody.info/%d1%80%d0%b5%d0%b0%d0%ba%d1%86%d0%b8%d1%8f-%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%be%d0%bb%d0%b8%d0%b7%d0%b0-%d0%b2-%d0%bf%d1%80%d0%b8%d1%80%d0%be%d0%b4%d0%b5/feed/</wfw:commentRss>
		<slash:comments>5</slash:comments>
		</item>
		<item>
		<title>Роль циклического адеиозиимонофосфата</title>
		<link>http://uglevody.info/%d1%80%d0%be%d0%bb%d1%8c-%d1%86%d0%b8%d0%ba%d0%bb%d0%b8%d1%87%d0%b5%d1%81%d0%ba%d0%be%d0%b3%d0%be-%d0%b0%d0%b4%d0%b5%d0%b8%d0%be%d0%b7%d0%b8%d0%b8%d0%bc%d0%be%d0%bd%d0%be%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%b0/</link>
		<comments>http://uglevody.info/%d1%80%d0%be%d0%bb%d1%8c-%d1%86%d0%b8%d0%ba%d0%bb%d0%b8%d1%87%d0%b5%d1%81%d0%ba%d0%be%d0%b3%d0%be-%d0%b0%d0%b4%d0%b5%d0%b8%d0%be%d0%b7%d0%b8%d0%b8%d0%bc%d0%be%d0%bd%d0%be%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%b0/#comments</comments>
		<pubDate>Sat, 10 Oct 2009 00:40:00 +0000</pubDate>
		<dc:creator>admin</dc:creator>
				<category><![CDATA[Фосфоролиз]]></category>
		<category><![CDATA[гормон]]></category>

		<guid isPermaLink="false">http://uglevody.info/%d1%80%d0%be%d0%bb%d1%8c-%d1%86%d0%b8%d0%ba%d0%bb%d0%b8%d1%87%d0%b5%d1%81%d0%ba%d0%be%d0%b3%d0%be-%d0%b0%d0%b4%d0%b5%d0%b8%d0%be%d0%b7%d0%b8%d0%b8%d0%bc%d0%be%d0%bd%d0%be%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%b0/</guid>
		<description><![CDATA[Фосфорилирование протомера В, как, впрочем, и протомера А, когда киназа фосфорилазы b инактивируется, в свою очередь, осуществляется при участии киназы, которая является, таким образом, киназой киназы фосфорилазы b. Крайне существенно» что она активна только в присутствии аллостерического регулятора — циклического адеиозиимонофосфата (цАМФ), возникающего из АТФ в присутствии аденилатциклазы, деятельность которой контролируется гормонально. Естественно, что попеременное [...]]]></description>
			<content:encoded><![CDATA[<p>Фосфорилирование протомера В, как, впрочем, и протомера А, когда киназа фосфорилазы b инактивируется, в свою очередь, осуществляется при участии киназы, которая является, таким образом, киназой киназы фосфорилазы b. Крайне существенно» что она активна только в присутствии аллостерического регулятора — циклического адеиозиимонофосфата (цАМФ), возникающего из АТФ в присутствии аденилатциклазы, деятельность которой контролируется гормонально. Естественно, что попеременное дефосфорилирование протомеров А и В при посредстве протеинфосфатазы тоже является условием регуляции активности киназы фосфорилазы Ь, Таким образом, активность фосфорилаз, как и, следовательно, процесс фосфоролиза в целом, тонко регулируется.</p>
]]></content:encoded>
			<wfw:commentRss>http://uglevody.info/%d1%80%d0%be%d0%bb%d1%8c-%d1%86%d0%b8%d0%ba%d0%bb%d0%b8%d1%87%d0%b5%d1%81%d0%ba%d0%be%d0%b3%d0%be-%d0%b0%d0%b4%d0%b5%d0%b8%d0%be%d0%b7%d0%b8%d0%b8%d0%bc%d0%be%d0%bd%d0%be%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%b0/feed/</wfw:commentRss>
		<slash:comments>5</slash:comments>
		</item>
		<item>
		<title>Реакция фосфоролиза</title>
		<link>http://uglevody.info/%d1%80%d0%b5%d0%b0%d0%ba%d1%86%d0%b8%d1%8f-%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%be%d0%bb%d0%b8%d0%b7%d0%b0/</link>
		<comments>http://uglevody.info/%d1%80%d0%b5%d0%b0%d0%ba%d1%86%d0%b8%d1%8f-%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%be%d0%bb%d0%b8%d0%b7%d0%b0/#comments</comments>
		<pubDate>Fri, 09 Oct 2009 10:43:00 +0000</pubDate>
		<dc:creator>admin</dc:creator>
				<category><![CDATA[Фосфоролиз]]></category>
		<category><![CDATA[кислоты]]></category>

		<guid isPermaLink="false">http://uglevody.info/%d1%80%d0%b5%d0%b0%d0%ba%d1%86%d0%b8%d1%8f-%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%be%d0%bb%d0%b8%d0%b7%d0%b0/</guid>
		<description><![CDATA[Второй тип распада полисахаридов и олигосахаридов представлен реакциями фосфоролиза. Если попытаться выразить реакцию фосфоролиза в виде суммарного химического уравнения, то она сводится к присоединению элементов фосфорной кислоты (водорода и кислотного остатка) по месту разрыва гликозидной связи между остатками моносахаридов в молекулах олиго- или полисахаридов.

Опираясь на это формальное представление, указанную реакцию расценивали на первых порах как [...]]]></description>
			<content:encoded><![CDATA[<p>Второй тип распада полисахаридов и олигосахаридов представлен реакциями фосфоролиза. Если попытаться выразить реакцию фосфоролиза в виде суммарного химического уравнения, то она сводится к присоединению элементов фосфорной кислоты (водорода и кислотного остатка) по месту разрыва гликозидной связи между остатками моносахаридов в молекулах олиго- или полисахаридов.
</p>
<p>Опираясь на это формальное представление, указанную реакцию расценивали на первых порах как процесс, полностью аналогичный реакции гидролиза, с тем лишь отличием, что роль воды в данной реакции играет Н3Р04. Поэтому она и была названа реакцией фосфоролиза. Эта реакция ускоряется специфическими ферментами — фосфорнлазами, которые относятся к подклассу гликозилтрансфераз и подподклассу гексозилтрансфераз. Они были открыты Я. О. Парнасом, К. Кори и Г. Кори более полувека тому назад.</p>
]]></content:encoded>
			<wfw:commentRss>http://uglevody.info/%d1%80%d0%b5%d0%b0%d0%ba%d1%86%d0%b8%d1%8f-%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%be%d0%bb%d0%b8%d0%b7%d0%b0/feed/</wfw:commentRss>
		<slash:comments>3</slash:comments>
		</item>
		<item>
		<title>Вопрос о регуляции активности ферментов</title>
		<link>http://uglevody.info/%d0%b2%d0%be%d0%bf%d1%80%d0%be%d1%81-%d0%be-%d1%80%d0%b5%d0%b3%d1%83%d0%bb%d1%8f%d1%86%d0%b8%d0%b8-%d0%b0%d0%ba%d1%82%d0%b8%d0%b2%d0%bd%d0%be%d1%81%d1%82%d0%b8-%d1%84%d0%b5%d1%80%d0%bc%d0%b5%d0%bd/</link>
		<comments>http://uglevody.info/%d0%b2%d0%be%d0%bf%d1%80%d0%be%d1%81-%d0%be-%d1%80%d0%b5%d0%b3%d1%83%d0%bb%d1%8f%d1%86%d0%b8%d0%b8-%d0%b0%d0%ba%d1%82%d0%b8%d0%b2%d0%bd%d0%be%d1%81%d1%82%d0%b8-%d1%84%d0%b5%d1%80%d0%bc%d0%b5%d0%bd/#comments</comments>
		<pubDate>Thu, 08 Oct 2009 19:40:00 +0000</pubDate>
		<dc:creator>admin</dc:creator>
				<category><![CDATA[Фосфоролиз]]></category>

		<guid isPermaLink="false">http://uglevody.info/%d0%b2%d0%be%d0%bf%d1%80%d0%be%d1%81-%d0%be-%d1%80%d0%b5%d0%b3%d1%83%d0%bb%d1%8f%d1%86%d0%b8%d0%b8-%d0%b0%d0%ba%d1%82%d0%b8%d0%b2%d0%bd%d0%be%d1%81%d1%82%d0%b8-%d1%84%d0%b5%d1%80%d0%bc%d0%b5%d0%bd/</guid>
		<description><![CDATA[Фосфорилаза оказалась ферментом, исследование которого позволило впервые детально изучить вопрос о регуляции активности ферментов за счет реакций фосфорилирования-—дефосфорилирования (рис. 108). Дело в том, что действие киназы фосфорилазы Ь, в свою очередь, тоже регулируется при помощи такого же механизма. Этот фермент имеет огромную молекулярную массу—1272000 Да. Он построен из 4 субчастиц с М = 318 000, [...]]]></description>
			<content:encoded><![CDATA[<p>Фосфорилаза оказалась ферментом, исследование которого позволило впервые детально изучить вопрос о регуляции активности ферментов за счет реакций фосфорилирования-—дефосфорилирования (рис. 108). Дело в том, что действие киназы фосфорилазы Ь, в свою очередь, тоже регулируется при помощи такого же механизма. Этот фермент имеет огромную молекулярную массу—1272000 Да. Он построен из 4 субчастиц с М = 318 000, каждая из которых, в свою очередь, составлена из трех протомеров; два из них (А и В) являются регуля торным и, а один, С, песет каталитическую функцию, т. е. ускоряет реакцию фосфорилирования фос-форилазы Ь. Однако протомер С активен лишь в том случае, когда фосфо-рилирован регуляторный протомер В и дефосфорилирован регуляторный протомер А. Такой способ регуляции активности фермента получил название регуляции за счет фосфорилирования второго регуляторного центра (рис. 109).</p>
]]></content:encoded>
			<wfw:commentRss>http://uglevody.info/%d0%b2%d0%be%d0%bf%d1%80%d0%be%d1%81-%d0%be-%d1%80%d0%b5%d0%b3%d1%83%d0%bb%d1%8f%d1%86%d0%b8%d0%b8-%d0%b0%d0%ba%d1%82%d0%b8%d0%b2%d0%bd%d0%be%d1%81%d1%82%d0%b8-%d1%84%d0%b5%d1%80%d0%bc%d0%b5%d0%bd/feed/</wfw:commentRss>
		<slash:comments>0</slash:comments>
		</item>
		<item>
		<title>Фосфорилазы</title>
		<link>http://uglevody.info/%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%b8%d0%bb%d0%b0%d0%b7%d1%8b/</link>
		<comments>http://uglevody.info/%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%b8%d0%bb%d0%b0%d0%b7%d1%8b/#comments</comments>
		<pubDate>Tue, 06 Oct 2009 17:04:00 +0000</pubDate>
		<dc:creator>admin</dc:creator>
				<category><![CDATA[Фосфоролиз]]></category>

		<guid isPermaLink="false">http://uglevody.info/%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%b8%d0%bb%d0%b0%d0%b7%d1%8b/</guid>
		<description><![CDATA[Фосфорилазы — мулътимеры высокой молекулярной массы. Наиболее изучена фосфорилаза из мышц кролика. Ее молекула (М=400 000) состоит из четырех протомеров (4&#215;100 000), каждый из которых представлен полипептидной цепью из 841 аминокислотного остатка. Последовательность их расположения установлена; в частности, выяснено, что в положении 14 находится серии, фосфорилированный по ОН-группе радикала, а в положении 679—лизин, с е-аминогруппой [...]]]></description>
			<content:encoded><![CDATA[<p>Фосфорилазы — мулътимеры высокой молекулярной массы. Наиболее изучена фосфорилаза из мышц кролика. Ее молекула (М=400 000) состоит из четырех протомеров (4&#215;100 000), каждый из которых представлен полипептидной цепью из 841 аминокислотного остатка. Последовательность их расположения установлена; в частности, выяснено, что в положении 14 находится серии, фосфорилированный по ОН-группе радикала, а в положении 679—лизин, с е-аминогруппой которого алъдиминной связью соединен пиридоксаль-фосфат, являющийся простетической группой фосфорилазы. </p>
]]></content:encoded>
			<wfw:commentRss>http://uglevody.info/%d1%84%d0%be%d1%81%d1%84%d0%be%d1%80%d0%b8%d0%bb%d0%b0%d0%b7%d1%8b/feed/</wfw:commentRss>
		<slash:comments>0</slash:comments>
		</item>
	</channel>
</rss>

