Углеводы » Пути распада полисахаридов и дисахаридов

Гидролиз других природных полисахаридов

admin — Tue, 13 Oct 2009 16:27:00 +0000

Аналогично крахмалу и гликогену гидролизуются другие природные полисахариды: целлюлоза — при участии целлтолазного комплекса ферментов (состоит из эндо-1,4-В-глюканазы, экзоцеллобиогидролазы, целлобиазы и экзо-1,4-В-глюкогидролазы), инулин—с помощью инулнназы (2,1-B-D-фруктан фруктаногидролазы), хитин—хитиназы, ксилан—ксилаиазы, гиалуронопая кислота—гиалуранидазы, пектиновые вещества — комплекса пектинолитических ферментов (пектинэстеразы, полигалактуроназы и др.) и т. п. Во всех случаях полисахариды распадаются до соответствующих моносахаридов или их производных (иногда до дисахаридов), из которых составлены молекулы указанных полисахаридов. Некоторые из гидролаз, перечисленных выше, широко распространены в природе, другие (целлюлаза, ипулипаза)—присущи лишь определенным видам растений, животных и микроорганизмов. Особое внимание в последние годы привлекают целлюлазы, хитиназы, 1,3- и 1,6-(3-глюканазы и лихеназы (гидролизуют гетерополисахариды с перемежающимися 1,3- и 1,4-гликозидными связями), так как они деструктируют растительные и микробные остатки, являющиеся экологически опасными отходами производства, позволяя при этом получать глюкозу и N-ацетилглюкозамин. Некоторые из них, например, хитиназы из Bacillus cereus, множественны (68, 52 и 38 кДа), выделены и очищены до гомогенного состояния; они ускоряют реакцию гидролиза хитина при рН=4 и t=60° С до хитобиозы, но не до К-ацетил-B-D-глюкозамина.

Регуляция процесса фосфоролиза

admin — Mon, 12 Oct 2009 16:42:00 +0000

Фосфорилирование протомера В, как, впрочем, и протомера А, когда киназа фосфорилазы b инактивируется, в свою очередь, осуществляется при участии киназы, которая является, таким образом, киназой киназы фосфорилазы b. Крайне существенно, что она активна только в присутствии аллостерического регулятора — циклического аденозиимонофосфата (цАМФ), возникающего из АТФ в присутствии аденилатциклазы, деятельность которой контролируется гормонально. Естественно, что попеременное дефосфорилирование протомеров А и В при посредстве протеинфосфатазы тоже является условием регуляции активности киназы фосфорилазы b, Таким образом, активность фосфорилаз, как и, следовательно, процесс фосфоролиза в целом, тонко регулируется.

Фосфорилаза а

admin — Mon, 12 Oct 2009 13:50:00 +0000

Электронно-микроскопически выяснена и третичная структура протомеров, их топография, локализация субстратного и каталитического центров, пространственная компоновка мономеров в тетрамере. Именно в таком состоянии, т. е. в виде тетрамера, гликогенфосфорилаза из мышц кролика проявляет высокую активность в переносе гликозильных остатков на неорганический фосфат. Ее называют фосфорилазой а.

Фосфорилаза b

admin — Mon, 12 Oct 2009 07:25:00 +0000

Будучи дефосфорилизована по 14-му остатку фосфосерина каждого из протомеров (это происходит при участии протеипфосфатазы), тетрамерная молекула фосфорилазы а распадается на две равные части (т. е, на два димера), называемые фосфорилазой b, и частично теряет каталитическую активность. После фосфорилирования протомеров в неполностью активных димерах фосфорилазы b тетрамерная структура восстанавливается и снова идет реакция фосфоролиза. Фосфорилирование димеров осуществляется при участии киназы фосфорилазы b, переносящей фосфат с АТФ на радикал остатка серина, находящийся в 14-м положении в полипептидной цепи мономера. Становление тетрамера зависит от присутствия Mg2 + , участвующего в образовании ионных связей между протомерами, в том числе, вероятно, за счет фосфатных групп.

Глюкоамилаза

admin — Sun, 11 Oct 2009 12:58:00 +0000

Глюкоамилаза, или у-амилаза (а-1,4-глюкан глюкогидролаза), ускоряет реакцию гидролиза 1,4-глюкана в молекуле крахмала, олигосахаридов и даже дисахаридов (например, мальтозы), последовательно отщепляя остатки глюкозы от невосстанавливающегося (не содержащего свободной альдегидной группы или гликозидного гидроксила) конца молекулы.

Если в молекуле полисахарида есть разветвление, то действие Y-амилазы прекращается. Шокоамилаза ускоряет гидролиз не только крахмала, но и гликогена.

Реакция фосфоролиза в природе

admin — Sun, 11 Oct 2009 01:41:00 +0000

Реакция фосфоролиза полисахаридов широко представлена в природе. Именно так идет распад гликогена, когда он вступает на путь гликогенолиза. Аналогично этому посредством реакции фосфоролиза значительная часть крахмала превращается в глюкозо-1-фосфат при использовании запасов крахмала для нужд растительного организма. Отмечены также случаи фосфоролиза дисахаридов. Так, некоторые бактерии содержат мальтозофосфорилазу, ускоряющую реакцию распада мальтозы на глюкозо-1-фосфат и глюкозу при взаимодействии ее с Н3Р04.

Другие типы воздействий гликозидаз

admin — Sat, 10 Oct 2009 02:35:00 +0000

Гликозидазы, кроме гидролазной активности, как правило, обладают также гликозилтрансферазным действием и ускоряют процессы переноса гликозильных остатков на те или иные субстраты. Так, например, целлобиаза из аспергилла (М = 142000) при действии на целлобиозу образует не только В-D-глюкозу, но и трисахариды, т. е. переносит остаток В-D-глюкозы с одного дисахарида на другой, что особенно ярко выражено в начале ферментативного процесса. Сейчас все более укрепляется мнение, что траисгликозилнрованне является одним из существенных элементов распада полисахаридов, олигосаха-ридов и днеахарндов, сопутствующих их гидролизу.

Роль циклического адеиозиимонофосфата

admin — Sat, 10 Oct 2009 00:40:00 +0000

Фосфорилирование протомера В, как, впрочем, и протомера А, когда киназа фосфорилазы b инактивируется, в свою очередь, осуществляется при участии киназы, которая является, таким образом, киназой киназы фосфорилазы b. Крайне существенно» что она активна только в присутствии аллостерического регулятора — циклического адеиозиимонофосфата (цАМФ), возникающего из АТФ в присутствии аденилатциклазы, деятельность которой контролируется гормонально. Естественно, что попеременное дефосфорилирование протомеров А и В при посредстве протеинфосфатазы тоже является условием регуляции активности киназы фосфорилазы Ь, Таким образом, активность фосфорилаз, как и, следовательно, процесс фосфоролиза в целом, тонко регулируется.

Реакция фосфоролиза

admin — Fri, 09 Oct 2009 10:43:00 +0000

Второй тип распада полисахаридов и олигосахаридов представлен реакциями фосфоролиза. Если попытаться выразить реакцию фосфоролиза в виде суммарного химического уравнения, то она сводится к присоединению элементов фосфорной кислоты (водорода и кислотного остатка) по месту разрыва гликозидной связи между остатками моносахаридов в молекулах олиго- или полисахаридов.

Опираясь на это формальное представление, указанную реакцию расценивали на первых порах как процесс, полностью аналогичный реакции гидролиза, с тем лишь отличием, что роль воды в данной реакции играет Н3Р04. Поэтому она и была названа реакцией фосфоролиза. Эта реакция ускоряется специфическими ферментами — фосфорнлазами, которые относятся к подклассу гликозилтрансфераз и подподклассу гексозилтрансфераз. Они были открыты Я. О. Парнасом, К. Кори и Г. Кори более полувека тому назад.

Гидролиз с помощью a-амилазы

admin — Fri, 09 Oct 2009 08:11:00 +0000

Если действие а-амилазы распространяется на спирализованный участок молекулы крахмала или молекулы амилозы, то гидролиз 1,4-гликозидных связей осуществляется латерально, вдоль одного бока спирализованного 1,4-глюкапа. Поскольку каждый виток спирали содержит 6—7 остатков a-D-глюкопиранозы, в результате гидролиза возникают гскса- или гептасахариды. Такой механизм действия a-амилазы показан на рис. 103.

Гидролиз крахмала с помощью a-амилазы во всех случаях приводит к образованию a-формы мальтозы (см. с. 316), откуда ведет свое происхождение название фермента. a-Амилаза найдена у всех растительных и животных видов; кроме крахмала она гидролизует также гликоген. Молекулярная масса a-амилазы из поджелудочной железы равна 45000, из солода — 59000, из мучного хрущака — 68000, из двух видов аспергилла—51000 и 58000, из бактерий—96000 (4×24000). Выяснена первичная и третичная структура а-амилазы из аспергилла.