Фосфорилаза оказалась ферментом, исследование которого позволило впервые детально изучить вопрос о регуляции активности ферментов за счет реакций фосфорилирования-—дефосфорилирования (рис. 108). Дело в том, что действие киназы фосфорилазы Ь, в свою очередь, тоже регулируется при помощи такого же механизма. Этот фермент имеет огромную молекулярную массу—1272000 Да. Он построен из 4 субчастиц с М = 318 000, каждая из которых, в свою очередь, составлена из трех протомеров; два из них (А и В) являются регуля торным и, а один, С, песет каталитическую функцию,... Далее
В свою очередь, дисахариды, возникающие в ряде случаев при гидролизе полисахаридов (мальтоза при гидролизе крахмала, целлобиоза при гидролизе целлюлозы) или существующие в организме в свободном виде (лактоза, сахароза, трегалоза и т. п.), гидролизуются при каталитическом воздействии ос- и р-гликозидаз до индивидуальных моносахаридов. Все гликозидазы, за исключением трегалазы (ot, омрегалоза-глюкогидршгазы), отличаются широким спектром специфичности, ускоряя гидролиз практически любых гликози-дов, являющихся производными того или иного а- или... Далее
Ступенчатый характер гидролиза крахмала рассмотрен ранее. Реакция гидролиза крахмала ускоряется амилазами — специфическими ферментами, относящимися к подклассу гидролаз гликозидов (класс гидролаз). В зависимости от характера фермента разрыв гликозидных связей между остатками а-гликопиранозы в молекуле крахмала и присоединение по месту разрыва элементов воды (Н и ОН-группа) может происходить в различных позициях. Соответственно этому конечными продуктами гидролиза крахмала оказываются либо глюкоза, либо мальтоза, либо олигосахариды.... Далее
Полисахариды и олигосахариды распадаются до более простых соединений посредством реакций двух типов: гидролиза и фосфоролиза. Классическим примером распада первого типа является гидролиз крахмала, второго—фосфоролиз гликогена. Далее »
В-Амилаза (а-1,4-глюкан мальтогидролаза) ускоряет реакцию гидролиза крахмала по 1—4 связям, последовательно отщепляя остатки мальтозы, начиная с нередуцирующего конца молекулы крахмала; ее действие, как и у-амилазы, прекращается в точках разветвления в молекуле крахмала. Мальтоза, освобождающаяся при гидролизе крахмала под действием р-амилазы, получается в В-форме. Предполагают, что образование реформы мальтозы, т. е. изменение пространственной конфигурации молекулы по месту образующегося гликозид-ного гидроксила при 1-м углеродном атоме остатка... Далее
Фосфорилазы — мулътимеры высокой молекулярной массы. Наиболее изучена фосфорилаза из мышц кролика. Ее молекула (М=400 000) состоит из четырех протомеров (4×100 000), каждый из которых представлен полипептидной цепью из 841 аминокислотного остатка. Последовательность их расположения установлена; в частности, выяснено, что в положении 14 находится серии, фосфорилированный по ОН-группе радикала, а в положении 679—лизин, с е-аминогруппой которого алъдиминной связью соединен пиридоксаль-фосфат, являющийся простетической группой фосфорилазы. Далее »
Амило-1,6-глюкозидаза ускоряет реакцию гидролиза 1,6-связей в молекуле крахмала (амилопектина), расщепляя, таким образом, молекулу крахмала в точках разветвления полиглтокозидной цепи и образуя олигосахариды с тем или иным числом остатков a-D-глюкозы в них в зависимости от длины отщепляемой цепи. Амило-1,6-глюкозидаза характерна для животных тканей. Однако это не значит, что ее нет в растительном мире: у растений этот же фермент называют R-энзимом, а у микроорганизмов—изоамилазой. Далее »
а-Амилаза (а-1,4-тлюкан 4-глю-каногидролаза) ускоряет гидролиз 1,4-гликозидных связей в молекуле крахмала без какого-либо определенного порядка, в результате чего сначала возникают олигосахариды, которые тоже подвержены действию а-амилазы, если они содержат три или более остатков а-D-глюкозы. Таким образом, сх-амилаза является эпдоамилазой, так как она атакует внутренние гликозидные связи в молекуле крахмала и для ее действия не имеет значения близость или удаленность нередуцирующих концевых остатков полигликозидных фрагментов молекулы крахмала.... Далее
Характерная особенность амилаз — отсутствие абсолютной специфичности действия. При их участии гидролизуются различные соединения: амилоза, амилопектин, гликоген, олигосахариды и родственные им вещества, построенные из остатков a-D-глюкопиранозы и содержащие в молекулах 1,4-и 1,6-связи. По-видимому, все амилазы являются мсталлопротеинами (содержат Zn2+ и Са2+), некоторые из них мультимеры; предполагают, что ионы металлов способствуют становлению молекулы мультимера из протомеров. Активные центры амилаз образованы раикалами гистидина, аспарагипо-вой... Далее
Глюкоамилаза распространена повсеместно: она открыта Е. Л. Розенфельд (1959) в тканях животных, где ярко представлена, как, впрочем, и в плесневых грибах. Из ряда источников глюкоамилаза выделена в гомогенном состоянии. Ее молекулярная масса в большинстве случаев близка к 100000 (у-амилаза из почек человека — 97 000, из печени быка — 107 000, из печени крысы — 114 000, из гриба аспергилла—всего 62 000). Для глюкоамилазы из печени быка доказана мультимерная структура молекулы: 4 субъединицы по 26 000 каждая. Обнаружено 2 вида глюкоамилаз—кислая (оптимум рН 4,8—5,0, локализована... Далее